晶体结构的beta-ketoacyl-acyl载体蛋白合酶II从E。杆菌凝酶的分子结构。
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黄W,贾庆林J,爱德华兹P, Dehesh K,施耐德G, Lindqvist Y
晶体结构的beta-ketoacyl-acyl载体蛋白合酶II从E。杆菌凝酶的分子结构。
EMBO j . 1998年3月2;17 (5):1183 - 91。
- PubMed ID
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9482715 (在PubMed]
- 文摘
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在脂肪酸的生物合成,beta-ketoacyl-acyl载体蛋白(ACP)合成酶催化链伸长的碳单位来自malonyl-ACP酰基组织ACP或辅酶a。beta-ketoacyl合酶II的晶体结构大肠杆菌已经决定与多个同形替代方法和精制2.4决议。子单元包括两个混合five-strandedβ折叠阿尔法螺旋包围。两张相互拥挤在这样的褶皱组成的可以被描述为五层,alpha-beta-alpha-beta-alpha。为酶体,单元由晶体二倍轴有关。两个活动地点位于二聚体界面附近,但相距大约25。拟议的亲核试剂在反应中,Cys163,位于底部的一个主要疏水口袋也是内衬几个守恒的极地残留。尽管整体序列同源性很低,beta-ketoacyl合成酶的结构类似于硫解酶,酶参与机会,表明酶可能都有一个共同的祖先。