纯化和表征人类肌肉的谷胱甘肽S-transferases:证据表明谷胱甘肽S-transferaseζ对应于一个轨迹不同于GST1, GST2, GST3。
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引用
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Singhal党卫军,Ahmad H, Sharma R,古普塔年代,Haque AK, Awasthi YC
纯化和表征人类肌肉的谷胱甘肽S-transferases:证据表明谷胱甘肽S-transferaseζ对应于一个轨迹不同于GST1, GST2, GST3。
拱生物化学Biophys。1991年2月15日,285 (1):64 - 73。
- PubMed ID
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1846734 (在PubMed]
- 文摘
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人类肌肉谷胱甘肽S-transferase同工酶,销售税泽塔(5.2π)已经被三个不同的纯化方法使用immunoaffinity色谱,DEAE纤维素色谱法和等电点聚焦。销售税ζ由任何提出的三种方法并不承认抗体对α,μ,或人体组织谷胱甘肽S-transferasesπ类。销售税ζn端阻塞,其肽指纹也表明它是有别于阿尔法,μ,或者π类同功酶。相比消费税αμ,π类,销售税ζ显示更高的活动向t-stilbene氧化物和白三烯A4甲酯。销售税ζ对过氧化氢也表达了GSH-peroxidase活动。销售税ζ的公里CDNB及谷胱甘肽与报道的其他人类消费税但其Vmax CDNB, 7620摩尔/ mol /分钟,被发现显著高于报告对其他人类的消费税。销售税ζ的抑制动力学血色素,胆汁酸和其他抑制剂也表明它是有别于GST同功酶的三个类。这些研究表明,销售税ζ对应于一个轨迹不同于GST1, GST2, GST3可能对应于之前建议的GST4轨迹Laisney et al。(1984年,人类的麝猫。68年,221 - 227)。肽指纹和动力学分析的结果表明,相比πα阶级同功酶,销售税ζ有更多与μ阶级同功酶结构和功能相似之处。除了销售税ζ其他销售税同功酶属于π和μ类也被表现为肌肉。 The pi class GST isozymes of muscle have considerable charge heterogeneity among them despite identical N-terminal sequences.