初级和二级结构分析的谷胱甘肽S-transferaseπ从人类胎盘。
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艾哈迈德·H,威尔逊·德·弗里茨RR,辛格SV, Medh RD,纳格尔GT, Awasthi YC, Kurosky A
初级和二级结构分析的谷胱甘肽S-transferaseπ从人类胎盘。
拱生物化学Biophys。1990年5月1日,278 (2):398 - 408。
- PubMed ID
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2327795 (在PubMed]
- 文摘
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谷胱甘肽的主要结构S-transferase (GST)π从单个人的胎盘。建立了化学结构表征的胰蛋白酶的溴化氰肽以及自动化的完整的酶的序列分析。结构分析表明,蛋白由209个氨基酸残基,并没有证据表明转录后修饰。推导的氨基酸序列不同于氨基酸序列由核苷酸序列分析cDNA克隆(卡诺,T。酒井法子,M。Muramatsu表示,M。,1987,癌症研究》5626 - 5630年)在104位置含有缬氨酸和异亮氨酸而推导出序列核苷酸序列分析发现只有异亮氨酸这个职位。这些结果表明,一个人胎盘中研究了至少两个销售税π基因coexpressed,可能由于等位性。计算机辅助的共识序列评价确定了疏水地区销售税π(残留155 - 181),是预测跨膜螺旋区埋或信号序列。疏水区域的意义解读与酶的作用方式特别是对活性部位中的组氨酸的潜在参与机制。比较5已知人类销售税完成酶的化学相似结构,π之一,μ之一,两个α,微粒体,给了证据表明,所有五个不同酶进化的进化过程基因重复后,微粒体酶代表最不同的形式。