SAP90 PDZ1域。描述的结构和绑定。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Piserchio,佩莱格里尼的M,梅塔年代,黑人SM,加西亚EP,马歇尔J, Mierke DF
SAP90 PDZ1域。描述的结构和绑定。
J生物化学杂志。2002年3月1日,277 (9):6967 - 73。Epub 2001年12月14日。
- PubMed ID
-
11744724 (在PubMed]
- 文摘
-
synapse-associated PDZ1域的结构特点的蛋白质SAP90已经被核磁共振特征。比较结构的PDZ2 PDZ3域SAP90说明了显著差异,这也许可以解释这些同源的独特的绑定属性域。在突触后密度,SAP90功能分子支架与蛋白质的相互作用介导通过PDZ1域。这里,使用荧光各向异性和核磁共振化学位移分析,我们有特点PDZ1协会的c端肽GluR6 kainate受体亚基,几种K(+)通道Kv1.4, microtubule-associate蛋白质图书馆,所有这些都与SAP90。后两个,具有约束力的共识序列PDZ域(T / S-X-V-oh)微摩尔的结合亲和力较低(1.5 -15 microm)。GluR6的C末端,RLPGKETMA-oh,缺乏共识序列,结合PDZ1 SAP90 160 microm的亲和力。NMR数据说明,虽然三肽占领绑定GLGF PDZ1循环槽限制,具体的差异存在,与绑定关联性的变化一致。