RACK1,激活C受体激酶和同族体G蛋白β亚基的抑制活性的src NIH 3 t3细胞的酪氨酸激酶和增长。
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常,康罗伊KB, Machleder EM,卡特赖特CA
RACK1,激活C受体激酶和同族体G蛋白β亚基的抑制活性的src NIH 3 t3细胞的酪氨酸激酶和增长。
摩尔细胞杂志。1998年6月,18 (6):3245 - 56。
- PubMed ID
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9584165 (在PubMed]
- 文摘
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分离和鉴定蛋白质相互作用的独特领域和SH3和SH2域Src和潜在调节Src活动,我们使用了酵母2台混合动力试验筛选人肺成纤维细胞cDNA图书馆。我们确定了RACK1,激活C受体激酶和同族体G蛋白β亚基的,作为一个肉瘤凝固蛋白质。使用GST-Src融合蛋白,我们确定RACK1结合Src的SH2域。Coimmunoprecipitation Src和RACK1了NIH 3 t3细胞。纯化GST-RACK1抑制了Src的体外激酶活性浓度的方式。GST-RACK1 (2 microM)抑制纯化Src的活动和Lck由40 - 50%,但没有抑制酪氨酸激酶的活动三个丝氨酸/苏氨酸激酶,我们测试了。在许多细胞酪氨酸磷酸化蛋白减少293 t细胞是暂时性的过表达RACK1。Src活动和细胞增长率下降了40 - 50%稳定在NIH 3 t3细胞过表达RACK1。流仪分析表明RACK1-overexpressing细胞没有显示坏死或凋亡率增加,但花更多的时间在G0 / G1比野生型细胞。延长G0 / G1可能占RACK1-overexpressing细胞倍增时间的增加。 We suggest that RACK1 exerts its effect on the NIH 3T3 cell cycle in part by inhibiting Src activity.