人类ca5的氨基酸受体需要高亲和力C5a绑定和受体激活的C5a但不是ca5的类似物。
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DeMartino JA,范成熟G,西西里岛舞蹈SJ, Molineaux曾经CJ, Konteatis ZD,罗森H,施普林格女士
人类ca5的氨基酸受体需要高亲和力C5a绑定和受体激活的C5a但不是ca5的类似物。
生物化学杂志。1994年5月20日;269 (20):14446 - 50。
- PubMed ID
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8182049 (在PubMed]
- 文摘
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绑定域名的人类ca5受体可以由两个不同的和身体分离子站。这些网站之一,结合c端ca5的8种氨基酸和还未定义的,而第二个站点位于N末端的受体与ca5的核心。两个缺失突变体准备调查第二个网站的重要性。去除残留2-22 ca5的亲和力降低了600倍,而扩展删除通过残留30造成进一步减少75倍。因此,N末端负责至少45%的总能量ca5的绑定。五天冬胺酸中删除部分似乎是关键的残留物,作为他们转换为标明丙占大多数的亲和力迷失在两个截断。尽管其重要性绑定,信号转导的N末端是没有必要的,作为一个C5a能够刺激c端肽模拟的G蛋白激活和生成一个通过受体缺乏残留2-22 Ca2 +通量。然而,完整的C5a是一个非常可怜的截断受体激活。这些结果暗示受体ca5的N末端相互作用产生一个ca5的构象变化,使C末端的正确地相互作用和激活受体。