监管N-glycosylation GIP和GLP1受体细胞表面表达的受体heteromerization。
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惠特克通用,林恩FC,麦金托什CH Accili EA
监管N-glycosylation GIP和GLP1受体细胞表面表达的受体heteromerization。
《公共科学图书馆•综合》。2012;7 (3):e32675。doi: 10.1371 / journal.pone.0032675。Epub 2012年3月7日。
- PubMed ID
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22412906 (在PubMed]
- 文摘
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一顿饭,Glucose-dependent Insulinotropic多肽(GIP)和Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1)从肠道内分泌细胞释放到循环,与它们的同源蛋白的受体(GPCRs)。受体激活导致tissue-selective多向性的反应,包括增加的glucose-induced从胰腺β细胞胰岛素分泌。N-glycosylation和受体齐聚co-translational过程被认为是调节退出功能GPCRs ER和维护在质膜上。尽管这些监管过程的重要性,它们对GIP和GLP-1受体的功能表达的影响还没有得到很好的研究。像许多家庭B GPCRs GIP和GLP-1受体拥有大量细胞外N端与多个共识站点Asn-linked (N)糖基化。在这里,我们表明,每一个Asn残留糖化时人类受体表达在中国仓鼠卵巢细胞。并行N-glycosylation增强细胞表面表达和功能,但施加控制GIP受体比GLP-1受体。N-glycosylation主要通过减少降解半衰期延长受体在内质网。N-glycosylation也是需要表达的吉普赛人在质膜受体和高效GIP的强化glucose-induced INS-1胰腺β细胞的胰岛素分泌。GIP受体突变体的功能表达中的缺乏N-glycosylation获救了野生型GLP1受体,获得的数据一起使用生物荧光共振能量转移,表明GIP-GLP1受体heteromer的形成。