哺乳动物的分子表征L-xylulose /二羰基还原酶及其定位在肾脏。
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中川J, Ishikura年代,Asami J, Isaji T, Usami N, Hara,樱井T, Tsuritani K, Oda K,高桥M, Yoshimoto M,大冢N, Kitamura K
哺乳动物的分子表征L-xylulose /二羰基还原酶及其定位在肾脏。
生物化学杂志。2002年5月17日,277 (20):17883 - 91。Epub 2002年3月6日。
- PubMed ID
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11882650 (在PubMed]
- 文摘
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在这个报告中,我们首次克隆cDNA蛋白高表达小鼠肾脏孤立的同行在人类,老鼠仓鼠和豚鼠聚合酶链反应克隆。五个物种的互补编码244个氨基酸的多肽,与彼此分享85%以上的身份和显示高身份与人类精子34-kDa蛋白质,P34H以及鼠lung-specific羰基还原酶的短链脱氢酶/还原酶超家族。特别是,人类蛋白P34H相同,除了一个氨基酸替换。五个物种的纯化重组蛋白是100 kda homotetramers对alpha-dicarbonyl NADPH-linked还原酶活性化合物,催化木糖醇之间的氧化还原和l-xylulose,被正丁酸抑制竞争。因此,蛋白质是指定为二羰基/ l-xylulose还原酶(DCXRs)。底物特异性和动力学常数的DCXRs二羰基化合物和糖类似于哺乳动物的双乙酰还原酶和l-xylulose还原酶,分别与这两种酶DCXRs的身份证明了他们co-purification仓鼠和豚鼠肝和肝酶的蛋白质测序。DCXR及其mRNA高度表达在人类和啮齿动物的肾脏和肝脏组织,和蛋白质主要是局部的内部膜在小鼠肾近端肾小管。结果暗示P34H和双乙酰还原酶(EC) l-xylulose还原酶(EC)是相同的,这是参与葡萄糖代谢的uronate周期,和肾脏酶的独特定位表明,它有一个角色比一般其他碳水化合物的新陈代谢。