晶体结构的人类脱氢表雄酮sulphotransferase在复杂基质。
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林Rehse PH值,周M, SX
晶体结构的人类脱氢表雄酮sulphotransferase在复杂基质。
j . 2002 5月15日,364 (Pt (1): 165 - 71。
- PubMed ID
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11988089 (在PubMed]
- 文摘
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脱氢表雄酮sulphotransferase (DHEA-ST)是一种酶,这种酶将脱氢表雄酮(DHEA),和其他一些类固醇,磺化形式。酶催化作用的磺化脱氢表雄酮3 alpha-oxygen, 3‘-phosphoadenosine-5 -phosphosulphate贡献硫酸。人类DHEA-ST的结构在复杂的首选基质脱氢表雄酮1.99已经解决了这里用分子置换sulphotransferase雌二醇(37%序列身份)作为一个模型。两个可选substrate-binding方向已确定。催化,主要方向有脱氢表雄酮3 alpha-oxygen和高度保守的催化组氨酸在几乎相同的位置看到的相关sulphotransferase雌二醇。衬底,显示旋转30度,并有相应的重组蛋白的循环导致了活性部位。这可能也反映了低两种酶之间的身份。第二个方向在活动网站的进一步渗透,可以形成一个潜在的氢键desulphonated代数余子式3 ',5 ' -phosphoadenosine (PAP)。第二个站点包含更多范德瓦尔比催化基团与疏水残基的相互作用,也反映了substrate-inhibition网站。人民行动党之前解决结构的位置得到DHEA-ST co-crystallized PAP。 This latter structure, due to the arrangement of loops within the active site and monomer interactions, cannot bind substrate. The results presented here describe details of substrate binding to DHEA-ST and the potential relationship to substrate inhibition.