肾gamma-glutamyl转肽酶:结构和免疫学研究。
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泰特党卫军,Khadse V,亩D
肾gamma-glutamyl转肽酶:结构和免疫学研究。
拱生物化学Biophys。1988年5月1日,262 (2):397 - 408。
- PubMed ID
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2896486 (在PubMed]
- 文摘
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哺乳动物肾脏gamma-glutamyl转肽酶比较单元大小,伴序列的两个子单元,免疫学,一些催化性质。与变化的表观分子量亚基已被证明是主要是由于蛋白质糖基化的程度和性质。对本机使用抗体提高酶和孤立的钠十二烷基sulfate-treated子单元,它表明转肽酶分享一些抗原决定因素。这些因素在高度糖基化的转肽酶子单元只能检测到的抗体在deglycosylation子单元。子单元的伴序列表现出相当大的同源性,与免疫数据协议。因此,有两段标识(分别为3和5残留的长度)在第一个17伴残留的子单元的老鼠,牛,狗,和人类肾脏转肽酶(papain-solubilized)。特别感兴趣的是发现96%到91的身份在第一个23伴这些转肽酶小亚基的残留物。小亚基包含gamma-glutamyl结合位点的酶。身份有三段(7、6和8残留的长度,分别)在第一个23残留物,相隔Ser或者阿拉巴马州残渣。第一个7伴残留的小亚基在所有四个物种是相同的,表明高度特异性的蛋白水解处理常见,单链前体的两个单元。 Differences noted between transpeptidases in their relative acceptor specificity and in their susceptibility to inactivation by the glutamine antagonist, AT-125 (acivicin), must reflect subtle structural differences in their active center domains.