识别的一种新型的哺乳动物的酶类,形成了分子内二硫反应的中间体。
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Seo女士,康西南,金正日K,贝恩斯IC,李TH, Rhee SG
识别的一种新型的哺乳动物的酶类,形成了分子内二硫反应的中间体。
生物化学杂志。2000年7月7日;275 (27):20346 - 54。
- PubMed ID
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10751410 (在PubMed]
- 文摘
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氧化物酶的酶类(插件可以)之前家庭含有半胱氨酸残基的保守序列NH(2)终端。,一种新型的哺乳动物插件可以指定PrxV,现在已被确认为一个数据库搜索的结果与该守恒Cys-containing序列。必威国际app162 -氨基酸PrxV股票只有大约10%序列的身份与之前已经确定酶和哺乳动物的插件可以含有半胱氨酸残基在73年和152年职位除了(半胱氨酸(48)相应的守恒的半胱氨酸。分析人类PrxV蛋白质突变体中这三个半胱氨酸残基分别取代了丝氨酸建议半胱氨酸的巯基(48)是由过氧化物的氧化,氧化半胱氨酸(48)与半胱氨酸的巯基反应(152)形成分子内二硫键。PrxV氧化中间产物的酶,因此有别于其他插件可以形成一个分子间二硫或次磺酸中间。形成的二硫化PrxV减少硫氧还蛋白但不是glutaredoxin或谷胱甘肽。因此,PrxV突变体缺乏半胱氨酸(48)或半胱氨酸(152)显示没有检测到thioredoxin-dependent过氧化物酶活动,而突变的半胱氨酸(73)对活动没有影响。免疫印迹分析显示,PrxV广泛表达于大鼠组织和培养的哺乳动物细胞和局部细胞胞质,线粒体和过氧化物酶体。PrxV体内过氧化物酶功能的观察结果表明,瞬态的野生型蛋白的表达,但不是的半胱氨酸(48)突变,NIH 3 t3细胞抑制H (2) O(2)积累和激活c-Jun NH(2)终端激酶通过肿瘤坏死因子-α诱导。