Ca2+/钙调素依赖蛋白激酶磷酸化的sepapterin还原酶位点的突变分析。
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藤本K，高桥SY，加藤S
Ca2+/钙调素依赖蛋白激酶磷酸化的sepapterin还原酶位点的突变分析。
生物化学学报，2002年1月31日;1594(1):191-8。
- PubMed ID
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11825621 (PubMed视图]
- 摘要
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四氢蝶呤还原酶(SPR)在组织中催化四氢蝶呤生物合成途径的最后一步。SPR被Ca2+依赖的蛋白激酶磷酸化，这表明Ca2+激活的蛋白激酶可能在体内对SPR起调控作用。本研究测定了Ca2+/钙调素依赖性蛋白激酶II对大鼠色氨酸蝶呤还原酶(rSPR)的磷酸化位点。利用特异性的单克隆抗Ser和-Thr抗体，我们发现rSPR中只有Ser残基被磷酸化。我们通过系统地将三个Ser残基替换为Ala残基，构建了几个SPR点突变体。这些突变体表明，rSPR的三个Ser残基(S46、S196和S214)均被磷酸化。我们还发现人类SPR中只有Ser-213被磷酸化。SPR中的每一个丝氨酸残基都位于磷酸化位点的一致序列(Arg-X-X-Ser/Thr)中。