识别N-glycosylation网站的人类肝癌细胞分泌蛋白质补充蛋白质组学方法。
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沈王曹J,沈C, H, H,陈Y,聂,燕G,卢H,刘Y,杨P
识别N-glycosylation网站的人类肝癌细胞分泌蛋白质补充蛋白质组学方法。
J蛋白质组研究》2009年2月,8 (2):662 - 72。doi: 10.1021 / pr800826u。
- PubMed ID
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19196183 (在PubMed]
- 文摘
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N-linked糖基化蛋白细胞外环境中普遍存在;几乎所有的分泌蛋白质糖基化的。然而,关于他们的糖基化网站,很少有人注意。在这里,我们报告的分析N-glycosylation网站人类肝癌细胞分泌的蛋白质。糖肤的浓缩,捕获方法与亲水亲和力(HA)和酰肼化学(HC)配套使用。使用这两种方法结合nano-LC-ESI-MS / MS分析,确定了300种不同的糖基化网站在194独特的糖蛋白,和172年glycosites尚未确定实验。之间的直接比较HA和HC方法也是第一次调查。简而言之,在选择性糖肤,HC优于哈(92.9% vs 51.3%);然而,根据glycosites确定的数量,超过HC(265比159)。此外,避免污染物如肌动蛋白和牛血清白蛋白不N-glycosylated利用这种glycoproteomic策略很容易耗尽。 As a consequence, more low-abundance and genuinely secreted proteins were identified. Among the glycoproteins identified, alpha-fetoprotein, CD44 and laminin have been reported to be implicated in HCC and its metastasis.