人类受体酪氨酸激酶的结构在复杂会见了李斯特菌蛋白质InlB入侵。
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Niemann HH,贼鸥V,巴特勒PJ, van den Heuvel J,施密特年代,法拉利D, Gherardi E,海因茨DW
人类受体酪氨酸激酶的结构在复杂会见了李斯特菌蛋白质InlB入侵。
细胞。2007年7月27日,130(2):235 - 46所示。
- PubMed ID
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17662939 (在PubMed]
- 文摘
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酪氨酸激酶,c-met原癌基因的产物和肝细胞生长因子的受体/散射因子(HGF / SF),调节信号的关键细胞存活和迁移。人类病原体单核细胞增多性李斯特氏菌利用见到信号通过其表面蛋白InlB入侵宿主细胞。我们之间存在复杂的晶体结构人类遇到的大片段ectodomain InlB Met-binding域。的凹脸InlB富亮氨酸重复区域紧密交互与第一immunoglobulin-like域的茎,一个域不绑定HGF / SF。第二个接触InlB否则灵活受体和满足特殊域锁在一个刚性,信号主管构象。完全满足激活需要额外的c端域的InlB诱导heparin-mediated受体集群和强有力的信号。因此,尽管它引发类似的细胞反应,InlB不是HGF / SF结构模拟。