通过T细胞受体刺激导致SHB和几个信号蛋白之间的相互作用。
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威尔士M, Songyang Z,弗朗茨JD,阴沉的T, Reedquist KA, Karlsson T,宫崎骏M,坎特LC,乐队H Shoelson SE
通过T细胞受体刺激导致SHB和几个信号蛋白之间的相互作用。
致癌基因。1998年2月19日,16 (7):891 - 901。
- PubMed ID
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9484780 (在PubMed]
- 文摘
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Shb是最近描述Src (SH2) domain-containing适配器蛋白质同源性2。在这里,我们表明,Shb表达的淋巴组织,并加入了信号复合物Jurkat T细胞活化。Grb2结合脯氨酸在通过SH3域Shb图案。因此,许多蛋白质在anti-Shb发现和anti-Grb2免疫沉淀反应是共享的,包括磷蛋白质22日36/38 55/57和70 kDa。Shb-association第22位,代表ζ链相关的T细胞受体,通过Shb SH2域发生。Shb p36/38结合的中部地区。因为这种交互被phosphotyrosine抑制,这一地区的Shb可能包含一个non-SH2肺结核(phosphotyrosine绑定)域。Shb PTB域被发现优先结合序列Asp-Asp-X-pTyr孵化时此处则图书馆。对应于一个磷酸化肽在34 kDa Lnk抑制Shb和p36/38之间的联系。过度的Shb Jurkat细胞导致增加基底的磷酸化Shb-associated p36/38和p70蛋白质。 Inactivation of the Shb SH2 domain by an R522K mutation resulted in a reduced stimulation of tyrosine phosphorylation of several proteins in response to CD3 crosslinking when expressed in Jurkat cells. Together, our results show three distinct domains of Shb all participate in the formulation of multimeric signaling complexes in activated T cells. These results indicate that the Shb protein functions in T cell receptor signaling.