结构和功能解剖的跨膜的胞质域适配器蛋白质坐(SHP2-interacting跨膜蛋白适配器)。
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Pfrepper KI, Marie-Cardine维L, Kuramitsu Y,狮子座,Spicka J, Hilgert我,谢勒J, Schraven B
结构和功能解剖的跨膜的胞质域适配器蛋白质坐(SHP2-interacting跨膜蛋白适配器)。
J Immunol欧元。2001年6月,31 (6):1825 - 36。
- PubMed ID
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11433379 (在PubMed]
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坐(SHP2-interacting跨膜适配器蛋白质)是最近确定的跨膜适配器蛋白质,在淋巴细胞表达。其结构特性,特别是五个潜在的酪氨酸磷酸化位点的存在,表明坐在SH2 domain-containing TCR-mediated招聘的参与细胞内信号分子的质膜。事实上,它最近被证明坐诱导与SH2-containing蛋白酪氨酸磷酸酶2 (SHP2)通过一个immunoreceptor tyrosine-based抑制主题(ITIM)。此外,坐能够抑制近端TCR-mediated信号激活的蛋白激酶c .然而,抑制T细胞激活SHP2坐发生独立的绑定。本研究进行进一步描述坐着细胞内效应分子之间的分子间相互作用和识别蛋白(s)调节它的抑制功能。我们证明坐不仅与SHP2还与适配器蛋白质而通过两个共识Grb2永信图案。然而,突变的Grb2-binding网站也不影响坐的抑制功能。相比之下,突变的tyrosine-based信号图案Y(168)、完全废除坐抑制T细胞的活化作用的能力。共同沉淀实验表明,酪氨酸激酶p50(埋头)可能代表负监管效应分子,结合这个主题。