晶体结构的重组19-kDa人类成纤维细胞胶原酶复合体。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
洛夫乔伊B, Hassell设计点,路德马,Weigl D,乔丹SR
晶体结构的重组19-kDa人类成纤维细胞胶原酶复合体。
生物化学。1994年7月12日,33(27):8207 - 17所示。
- PubMed ID
-
8031754 (在PubMed]
- 文摘
-
胶原酶是酶的基质金属蛋白酶(MMP)的家庭。异常的监管这个家庭已经涉及疾病如关节炎和转移。两个晶体形式的催化(19-kDa)域的人类成纤维细胞胶原酶已经决定使用胶原酶与肽链型混合抑制剂(CPLX)作为起始模型[洛夫乔伊et al。(1994)科学263,375]。第一晶体形式(CF1)包含一个分子在不对称单位和1.9 a分辨率决定了19.8%的R因子。第二晶体形式(CF2)包含两个分子(A和B)的不对称单位和2.1 A分辨率决定了19.7%的R因子。胶原酶的催化域是球形的活性部位间隙包含一个结扎催化锌离子。胶原酶与细菌分享一些结构同源性锌蛋白酶、嗜热菌蛋白酶(马修斯et al .(1972)性质、新医学杂志。238年,37),和小龙虾消化肽酶,虾红素[预示et al。(1992) 358年自然,164]。(105年低浓缩铀102 - g)的氨基酸CF1和CF2 A和B分子构象的不同发现在CPLX弯曲从分子相互作用的活性部位间隙symmetry-related分子。在这个另类构象,mainchain氮和羰基氧低浓缩铀102结扎symmetry-related催化锌。虽然有活性部位的结构差异,CF1石穴,CF2,和CPLX complex-stabilizing交互是守恒的。 The structure of collagenase will be useful for developing compounds that selectively inhibit individual members of the closely related matrix metalloproteinase family.