ERK2丝裂原活化蛋白激酶对磷酸酶MKP-3的催化活化。
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坎普斯M、尼科尔斯A、吉利龙C、安东松B、穆达M、夏贝特C、博舍特U、阿克install S
ERK2丝裂原活化蛋白激酶对磷酸酶MKP-3的催化活化。
科学，1998年5月22日;280(5367):1262-5。
- PubMed ID
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9596579 (PubMed视图]
- 摘要
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MAP激酶磷酸酶-3 (MKP-3)去磷酸化磷酸酪氨酸和磷酸苏氨酸，选择性地使ERK家族丝裂原激活蛋白(MAP)激酶失活。MKP-3通过直接与纯化的ERK2结合而被激活。激活不依赖于蛋白激酶活性，需要ERK2结合到MKP-3的非催化氨基端。功能获得性Sevenmaker ERK2突变体D319N、c-Jun氨基末端激酶应激活化蛋白激酶(JNK/SAPK)或p38 MAP激酶均未与MKP-3结合或引起其催化活化。这些激酶也能抵抗MKP-3的酶失活。另一个同源但非选择性磷酸酶MKP-4结合并被ERK2、JNK/SAPK和p38 MAP激酶激活。通过底物结合催化活化MAP激酶磷酸酶可能通过大量受体系统调节MAP激酶的活化。