增殖蛋白激酶signal-integrating激酶Mnk2是真核起始因子4 e激酶水平较高的哺乳动物细胞基底活动。
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Scheper GC, Morrice NA, Kleijn M,骄傲的CG
增殖蛋白激酶signal-integrating激酶Mnk2是真核起始因子4 e激酶水平较高的哺乳动物细胞基底活动。
摩尔细胞杂志。2001年2月,21 (3):743 - 54。
- PubMed ID
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11154262 (在PubMed]
- 文摘
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cap-binding翻译起始因子真核起始因子4 e (eIF4E)是体内磷酸化Ser209对各种刺激的反应。在本文中,我们表明,增殖蛋白激酶(MAPK) signal-integrating激酶Mnk2磷酸化eIF4E残渣。Mnk2结合支架蛋白如果,过度的Mnk2导致内源性eIF4E磷酸化的增加,表明它可以作为一个eIF4E激酶体内。我们已经识别出8 Mnk2磷酸化网站,其中至少三个潜在MAPK网站可能Mnk2必不可少的活动。Mnk1,相反的活动中也是Mnk2高控制条件,只能由PD98059和SB203580大幅减少,而内源性Mnk2瑞士3 t3细胞的活动并不影响这些抑制剂在治疗。这些化合物并没有废除eIF4E的磷酸化,暗示Mnk2可能调解的磷酸化eIF4E瑞士3 t3细胞。体外磷酸化研究表明Mnk2比Mnk1更好的基质细胞外signal-regulated激酶2 (ERK2) p38MAPKalpha, p38MAPKbeta。因此,Mnk2在几种条件下的高水平的活动也可能被解释成有效的激活Mnk2上游激酶的低水平的活动。有趣的是,我们发现协会Mnk1和Mnk2如果增加的抑制MAPK通路而ERK的活化导致绑定如果下降。这可能反映了一种机制来确保快速,但短暂,磷酸化的eIF4E MAPK通路的刺激。