细胞外signal-regulated激酶2 (ERK2)磷酸化网站和对接域核孔复合物蛋白Tpr合作规范ERK2-Tpr交互。
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Vomastek T, Iwanicki MP, Burack WR,女子D, Kumar D,帕森斯特里,韦伯MJ, Nandicoori VK
细胞外signal-regulated激酶2 (ERK2)磷酸化网站和对接域核孔复合物蛋白Tpr合作规范ERK2-Tpr交互。
摩尔细胞杂志。2008年11月,28 (22):6954 - 66。doi: 10.1128 / MCB.00925-08。Epub 2008年9月15日。
- PubMed ID
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18794356 (在PubMed]
- 文摘
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识别直接增殖作用的基质蛋白激酶(MAPKs)和了解这些基质选择是了解这些无所不在地激活酶的核心产生不同的生理反应。在以前的工作中,我们发现一些新的候选基质的MAPK ERK2(细胞外signal-regulated激酶2),包括核孔复合物蛋白Tpr(转移子区)。在这个报告中,我们确定网站对Tpr ERK2磷酸化和绑定并演示其功能交互。ERK2 ERK2-Tpr绑定磷酸化和二聚作用是必要的,这发生在DEF (ERK2对接网站,FXF)域Tpr。令人惊讶的是,DEF域和磷酸化网站显示积极的协同促进ERK2绑定Tpr,与底物磷酸化在降低绑定。异位表达或损耗Tpr导致减少运动激活ERK2从细胞质到细胞核,暗示ERK2 Tpr的易位。集体,数据提供直接证据表明,核孔复合体的组件是一个善意的衬底ERK2体内,激活ERK2稳定伙伴与底物磷酸化后,它可以发挥持续作用在核孔的功能。我们建议Tpr既是一种基质和激活erk的脚手架。