分析的五个人类α1-acid糖蛋白的糖基化的网站。
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Treuheit MJ,科斯特洛CE、Halsall HB
分析的五个人类α1-acid糖蛋白的糖基化的网站。
4月1;j . 1992 283 (Pt 1): 105 - 12所示。
- PubMed ID
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1567356 (在PubMed]
- 文摘
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α-酸性糖蛋白(证明OMD)包含复杂的bi - tri - tetra-antennary多糖链。Subfractionation证明OMD分成三个分子变异使用伴刀豆球蛋白凝集素色谱是基于这些复杂结构的变化。标准h.p.l.c.概要分析和分配比例的改变出现在每个证明OMD糖基化网站及其分子变异。量化的能力改变出现在每个站点允许我们延长别人的早期结果和解决剩下的问题关于这些多糖结构的变体。最重要的是,bi的比例、三和tetra-antennary连锁店在每个站点上的三个不同分子变异。最强烈的保留变量从伴刀豆球蛋白A的独一无二的能力拥有biantennary链在所有五个网站,而完全缺乏biantennary unretained变体链。目前只有二糖基化位点的5 100% biantennary保留和弱保留变体。此外,这两个证明OMD糖化有差异的基因产物。分子质量的改变是经由matrix-assisted紫外激光解吸质谱。低聚糖的站点分布的基础上的变异,是努力理解的因素控制在证明OMD碳水化合物链的处理。 The results indicate that the 'site-directed' model of processing offers the most consistent explanation for the structures seen at the individual glycosylation sites of OMD.