1.8——晶体结构的alpha1-acid糖蛋白(α-酸性糖蛋白)解决了紫外线把揭示了广泛的人类血浆lipocalin drug-binding活动。
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Schonfeld DL Ravelli RB,穆勒U, Skerra
1.8——晶体结构的alpha1-acid糖蛋白(α-酸性糖蛋白)解决了紫外线把揭示了广泛的人类血浆lipocalin drug-binding活动。
J杂志。2008年12月12日,384 (2):393 - 405。doi: 10.1016 / j.jmb.2008.09.020。Epub 2008年9月16日。
- PubMed ID
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18823996 (在PubMed]
- 文摘
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α(1)酸性糖蛋白(AGP)是一个重要的drug-binding在人血浆蛋白,作为急性期蛋白,它有一个强大的对许多药物的药代学和药效学的影响。我们报告的晶体结构重组unglycosylated人类AGP分辨率1.8,这是使用新的方法解决UV-radiation-damage-induced逐步(紫外线撕裂)。AGP显示一个典型的lipocalin褶皱组成eight-stranded beta-barrel。的四个循环形成配体结合的入口网站,循环1,连接beta-strands A和B,是到目前为止最长的观察和展览中两个完整的一个α螺旋。此外,它有一个五N-linked糖基化网站,而第二个出现下面提示循环2。支,部分疏水,部分酸性腔,一起大概灵活循环1和两个糖侧链的入口,解释了不同配体光谱AGP,随糖基化模式的变化。