天然和重组cxcr3靶向趋化因子的处理及其生物活性的意义。
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Hensbergen PJ, van der Raaij-Helmer EM, Dijkman R, van der Schors RC, Werner-Felmayer G, Boorsma DM, Scheper RJ, Willemze R, Tensen CP
天然和重组cxcr3靶向趋化因子的处理及其生物活性的意义。
中国生物化学杂志，2001,29(4):489 - 497。
- PubMed ID
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11559369 (PubMed视图］
- 摘要
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趋化因子包括一类对白细胞具有趋化活性的多肽。不同趋化因子对同一受体的效力往往因初级结构的不同而不同。此外，翻译后修饰已被证明会影响趋化因子的有效性。虽然在一些研究中，已经分离出天然的cxcr3靶向趋化因子，但缺乏关于蛋白质及其可能的修饰的详细信息。利用液相色谱和质谱的结合，我们研究了干扰素- γ刺激的人角质形成细胞表达的cxcr3靶向趋化因子的蛋白质谱。使用钙动员和趋化性试验更详细地研究了其中一种已确定的修饰的生物学意义。我们发现人类CXCL10的一级结构与普遍接受的序列不同。此外，我们还发现了一个c端截断的CXCL10，缺少最后四个氨基酸。天然CXCL11主要以完整的成熟形式被发现，但我们也发现了一个与n端截断的人类CXCL11相对应的团块，缺乏前两个氨基酸FP，这表明该趋化因子是二肽基肽酶IV的底物。有趣的是，当我们在果蝇S2细胞中表达人类CXCL11时，也发现了同样的截断。这种截断形式的CXCL11的生物活性大大降低，无论是钙动员(使用CXCR3表达CHO细胞)，还是对CXCR3表达t细胞的趋化活性。 It is concluded that detailed information on chemokines at the protein level is important to characterize the exact profile of these chemotactic peptides as modifications can severely alter their biological activity.