稳定的组蛋白脱乙酰酶复合物的桑特的存在域蛋白质核心/ kiaa0071和Mta-L1。
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汉弗莱瓦,王Y, Russanova VR,平井一夫T,秦J, Nakatani Y,霍华德黑洞
稳定的组蛋白脱乙酰酶复合物的桑特的存在域蛋白质核心/ kiaa0071和Mta-L1。
J生物化学杂志。2001年3月2,276 (9):6817 - 24。Epub 2000 12月1。
- PubMed ID
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11102443 (在PubMed]
- 文摘
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人类组蛋白去乙酰酶抑制剂我(HDAC1)和II (HDAC2)同源蛋白质(84%身份)催化释放的乙酰基改性氨基端核心组织蛋白的赖氨酸。组蛋白脱乙酰作用都与瞬时和永久的在许多真核生物转录静止(即沉默)。在这项研究中,我们分析了复合物含有HDAC1和HDAC2确定最稳定与这些去乙酰酶抑制剂相关的蛋白质。复杂的cI(9.5秒)转录辅阻遏物包含核心/ kiaa0071和蛋白质同源FAD-dependent氧化还原酶,kiaa0601。复杂的人民共和国(15秒)> / = 15包含蛋白质,包括CHD3/4(米),Mta-L1, RbAp48/46, MBD3,脊椎动物nucleosome-remodeling复合体的特征。在自然条件下,cI和人民可能包含HDAC1, HDAC2或两者;这些可以分离cI和包含只有HDAC1 HDAC2 cII核心复合物。(m) CpG-binding蛋白MBD2有关只有HDAC1 cII核心复杂。模型提出了HDAC1核心复合物可以通过MBD2针对DNA甲基化与招聘HDAC2发生通过工业联合会HDAC1/2二聚体的形成。我们注意,cI组件核心/ kiaa0071和Mta-L1 cII组件共享一个地区的同源性,其中包括桑特域; this domain may play a role in complex assembly.