描述两个azurphil颗粒蛋白酶与中性粒细胞弹性蛋白酶活性部位相同。
文章的细节
-
引用
-
王尔德CG, Snable杰,格里菲思我,斯科特RW光碟
描述两个azurphil颗粒蛋白酶与中性粒细胞弹性蛋白酶活性部位相同。
J生物化学杂志。1990年2月5日,265 (4):2038 - 41。
- PubMed ID
-
2404977 (在PubMed]
- 文摘
-
大部分的组织损伤与肺气肿和其他炎症性疾病相关的蛋白水解活性归因于中性粒细胞弹性蛋白酶,嗜苯胺蓝的颗粒的主要组成部分。最近,两个额外的嗜苯胺蓝的颗粒与NH2-terminal序列同源性蛋白,弹性蛋白酶分离(Gabay, j·E。斯科特,r·W。各个D。格里菲斯,J。王尔德,C。马拉,m . N。西格,M。内森,c . f . (1989) Proc。国家的。学会科学。美国86年,5610 - 5614)和指定的嗜苯胺蓝的颗粒蛋白7 (AGP7)和azurocidin。Azurocidin和AGP7代表重要的蛋白质成分嗜苯胺蓝的颗粒,一起组成大约15%的acid-extractable蛋白质根据反相高效液相色谱分析。AGP7在钠十二烷基sulfate-polyacrylamide凝胶电泳迁移四个不同分子质量的改变28-34 kDa,而azurocidin展览三个主要乐队28 - 30 kDa的分子质量。完整的治疗嗜苯胺蓝的颗粒与[3 h]二异丙基fluorophosphate导致弹性蛋白酶的标签,组织蛋白酶G和AGP7,而azurocidin没有标记。 Tryptic mapping of 3H-labeled AGP7 allowed us to identify and sequence the active-site polypeptide that has 70% identity to elastase over 20 residues. The active site peptide of azurocidin was also identified by sequence analysis of tryptic fragments and showed 65% identity to the active site of elastase. Surprisingly, the catalytic serine of azurocidin is replaced by glycine, explaining its inability to label with [3H]diisopropyl fluorophosphate. Thus, we have identified two azurophil proteins closely related to neutrophil elastase, one of which has apparently lost its proteolytic activity due to mutation of the catalytic serine.