纤溶酶原激活物抑制剂2的晶体结构在2.0一项决议:对serpin函数的影响。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Harrop所说SJ, Jankova L, Coles M,怡和D,惠塔克JS,古尔德,迈斯特,国王GC,公元前Mabbutt Curmi点
纤溶酶原激活物抑制剂2的晶体结构在2.0一项决议:对serpin函数的影响。
结构。1999年1月15日,7 (1):43-54。
- PubMed ID
-
10368272 (在PubMed]
- 文摘
-
背景:纤溶酶原激活物抑制剂2 (PAI-2)属于蛋白酶抑制剂的serpin家庭从本机函数通过一个显著的结构变化,强调国家放松形式。这种转变是由一段serpin称为活性中心循环(RCL);RCL裂解在与蛋白酶的互动,成为插入betasheet serpin的。主要问题仍然是什么因素推动这一转变以及它们与蛋白酶抑制。结果:晶体结构的一种变异的人类PAI-2强调国家已经确定在2.0一项决议。RCL完全无序的结构。考试的极地残留高度保守的所有serpins识别功能重要的地区。埋极地集群betasheet之下(所谓的“快门”地区)发现稳定压力和放松的形式通过氢键的重排。结论:interstrand交互的统计分析表明,快门地区可以用来区分抑制性和non-inhibitory serpins。分析暗示RCL插入到betasheet蛋白酶抑制的残渣P8是重要的结构,因此serpin和目标之间形成复杂的蛋白酶。