N-glycosylation网站的功能描述人类酸性鞘磷脂酶的定点诱变。
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Ferlinz K,赫维茨R, Moczall H, Lansmann年代,Schuchman呃,Sandhoff K
N-glycosylation网站的功能描述人类酸性鞘磷脂酶的定点诱变。
欧元。1997 1月15日,243 (2):511 - 7。
- PubMed ID
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9030779 (在PubMed]
- 文摘
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大部分可溶性溶酶体酶需要mannose-6-phosphate识别标记为适当的针对asparagine-linked低聚糖溶酶体。我们已经确定的影响六个潜在N-linked寡糖链的人类酸性鞘磷脂酶(ASM)催化活性,酶的定位、加工。每个N-glycosylation网站修改了定点诱变和随后COS-1细胞中表达。证据提出了五个使用这些网站。消除四氨基糖基化的网站并没有干扰到溶酶体目标,处理或酶活性。然而,切除两个c端N-glycosylation网站抑制成熟酶的形成。缺乏糖基化位点5导致快速分裂的主要翻译产品的惰性酶蛋白质积累在内质网和高尔基体,而糖基化网站的删除6个导致一个不活动的ASM前体的形成,还保留在内质网和高尔基体。我们的研究结果也提供了证据表明,早期新合成的蛋白水解乳沟ASM的网站必须位于第二个和第三个糖基化的网站。