人类酸性鞘磷脂酶。
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Schuette CG Lansmann年代,Bartelsen O, Hoernschemeyer J,左翼T, Weisgerber J, Sandhoff K
人类酸性鞘磷脂酶。
3月。2003欧元;270 (6):1076 - 88。
- PubMed ID
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12631268 (在PubMed]
- 文摘
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人类酸性鞘磷脂酶(EC 3.1.4.12 haSMase)催化鞘磷脂的溶酶体降解神经酰胺和磷酰胆碱。继承haSMase不足导致尼曼氏病,严重的鞘脂类存储障碍。酶的纯化和克隆在10年前。从那时起,只有少数的结构性质haSMase已经阐明。了解其复杂的功能包括它的角色在特定的信号和细胞凋亡事件,完成酶的结构信息是必要的。在这里,二硫键的识别模式haSMase是首次报道。功能重组酶SF21细胞利用杆状病毒表达系统表达纯化胰蛋白酶消化。MALDI-MS产生的肽分析揭示了二硫化四债券Cys120-Cys131 Cys385-Cys431, Cys584-Cys588 Cys594-Cys607。另外两个二硫键(Cys221-Cys226和Cys227-Cys250)不能直接访问的胰蛋白酶的乳沟,被结合的方法确定部分减少和MALDI-PSD分析。鞘脂类激活蛋白(SAP)同源haSMase n端结构域,一个二硫键Cys120-Cys131被分配。 The existence of two additional disulfide bridges in this region was proved, as was expected for the known disulfide bond pattern of SAP-type domains. These results support the hypothesis that haSMase possesses an intramolecular SAP-type activator domain as predicted by sequence comparison [Ponting, C.P. (1994) Protein Sci., 3, 359-361]. An additional analysis of haSMase isolated from human placenta shows that the recombinant and the native human protein possess an identical disulfide structure.