人血管紧张素转换酶相关羧肽酶水解生物肽的研究。
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Vickers C, Hales P, Kaushik V, Dick L, Gavin J, Tang J, Godbout K, Parsons T, Baronas E, Hsieh F, Acton S, Patane M, Nichols A, Tummino P
人血管紧张素转换酶相关羧肽酶水解生物肽的研究。
中国生物化学杂志，2002年4月26日;277(17):14838-43。Epub 2002 1月28日。
- PubMed ID
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11815627 (PubMed视图］
- 摘要
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人血管紧张素转换酶相关羧肽酶(ACE2)是一种与血管紧张素i转换酶最接近的锌金属蛋白酶。为了阐明ACE2的生理作用，对ACE2进行了纯化，并对其催化活性进行了表征。ACE2的蛋白水解活性最优pH值为6.5，且被单价阴离子增强，这与ACE的活性一致。Cl(-)和F(-)使ACE2活性增加约10倍，但Br(-)不影响ACE2活性。采用液相色谱-质谱联用法对126个生物多肽进行水解活性筛选。其中11个肽被ACE2水解，在每种情况下，蛋白水解活性只导致c端残基的去除。ACE2水解三种具有高催化效率的肽:血管紧张素II () (k(猫)/ k(m) = 1.9 × 10(6) m(-1) s(-1))， apelin-13 (k(猫)/ k(m) = 2.1 × 10(6) m(-1) s(-1))和dynorphin A 1-13 (k(猫)/ k(m) = 3.1 × 10(6) m(-1) s(-1))。以血管紧张素II()为底物时，ACE2的催化效率比以血管紧张素I()为底物时高出400倍。ACE2也能有效地水解des-Arg(9)-缓激肽(k(cat)/ k(m) = 1.3 x 10(5) m(-1) s(-1))，但不能水解缓激肽。ACE2肽底物的排列揭示了一个一致的序列:Pro-X((1-3残基))- pro -疏水，水解发生在脯氨酸和疏水氨基酸之间。