转化生长因子β 1的潜在高分子量复合物。人血小板的纯化及结构表征。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
宫野K，海尔曼U, Wernstedt C，赫尔丁CH
转化生长因子β 1的潜在高分子量复合物。人血小板的纯化及结构表征。
生物化学杂志1988年5月5日;263(13):6407-15。
- PubMed ID
-
3162913 (查看PubMed］
- 摘要
-
人类转化生长因子β 1 (tgf - β 1)是通过六步程序从人类血小板中纯化出来的一种潜在的高Mr复合物。还原条件下十二烷基硫酸钠(SDS)-凝胶电泳分析表明，该配合物至少由3个组分组成，其表观Mr值分别为13000、40000和125000 -160,000。该13-kDa亚基是二硫键二聚体的一部分，经氨基酸测序鉴定为tgf - β 1。40-kDa亚基被鉴定为缺乏疏水信号序列的tgf - β - 1前体的氨基末端部分。125-160-kDa蛋白质的部分测序显示，它与已知的蛋白质不同。40-kDa和125-160-kDa的亚基通过二硫键连接，在非还原条件下在SDS凝胶上形成明显Mr为210,000的络合物。部分还原实验表明，每个配合物包含两个由二硫键连接的40-kDa组分;此外，二聚体二硫连接到一个125-160 kda的结合蛋白。tgf - β 1非共价结合到210-kDa配合物上，在结合形式下，tgf - β 1是不活性的。将tgf - β 1的潜伏形式在极端pH值(0.02% SDS或8 M尿素)中孵育，可激活tgf - β 1，而该复合物对5 M NaCl或高温(95℃下3分钟)处理具有抗性。