Siah-1、SIP和Ebi合作新的β-连环蛋白降解途径与p53的反应。
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Matsuzawa SI,里德JC
Siah-1、SIP和Ebi合作新的β-连环蛋白降解途径与p53的反应。
摩尔细胞。2001年5月,7(5):915 - 26所示。
- PubMed ID
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11389839 (在PubMed]
- 文摘
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破坏β-连环蛋白调控蛋白质beta-TrCP通过与F phosphorylation-dependent交互框。小说对β-连环蛋白降解途径发现哺乳动物同源染色体的果蝇新浪(Siah)绑定ubiquitin-conjugating酶,和F Ebi盒蛋白结合被beta-TrCPβ-连环蛋白磷酸化的独立网站。确定了一系列的蛋白质相互作用所Siah身体与Ebi与小说Sgt1同族体结合Skp1 SIP, Skp1-Cullin-F盒复合物的核心组件。表达Siah由p53诱导,揭示一种连接基因毒性损伤破坏β-连环蛋白,从而减少Tcf / LEF转录因子的活动,导致细胞周期阻滞。