区分CDK2连接SHP-1和β-连环蛋白和调节胰岛素内化。
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许Fiset A, E, Bergeron年代,Marette, Pelletier G, Siminovitch KA,奥利维尔·M Beauchemin N,福尔RL
区分CDK2连接SHP-1和β-连环蛋白和调节胰岛素内化。
细胞信号。2011;23 (5):911 - 9。doi: 10.1016 / j.cellsig.2011.01.019。Epub 2011年1月22日。
- PubMed ID
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21262353 (在PubMed]
- 文摘
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cyclin-dependant激酶Cdk2在核内体区分,但它的作用了解甚少。在这里,我们表明,Cdk2在肝内体分数是严格位于特里同x - 100耐环境。的endosomal Cdk2被发现与蛋白质酪氨酸磷酸酶SHP-1,胰岛素间隙调节器,肌动蛋白锚β-连环蛋白,一个已知的基质Cdk2和SHP-1。在等离子体膜和核内体分数,β-连环蛋白与CEACAM1有关,也称为胰岛素间隙调节器。我们表明,β-连环蛋白不是CEACAM1 Cdk2生长的基质。部分down-modulation Cdk2在HEK293细胞中胰岛素内化的速度增加。这些发现表明,Cdk2功能,至少部分通过Cdk2 / SHP-1 /β-连环蛋白/ CEACAM1轴,并显示首次Cdk2有能力调节胰岛素内化。