乳铁蛋白杀菌结构域的鉴定。
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贝拉米W，高濑M，山内K，若林H，河濑K，富田M
乳铁蛋白杀菌结构域的鉴定。
生物化学学报。1992年5月22日;1121(1-2):130-6。
- PubMed ID
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1599934 (PubMed视图］
- 摘要
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我们报道了乳铁蛋白n端附近存在一个以前未知的抗菌结构域，该区域与它的铁结合位点不同。在胃蛋白酶裂解人乳铁蛋白和牛乳铁蛋白后，分离出代表该结构域的单一活性肽，并通过自动Edman降解进行测序。发现该抗菌序列主要由18个氨基酸残基组成，由人乳铁蛋白的半胱氨酸残基20和37之间的二硫键形成，或牛乳铁蛋白的19和36之间的二硫键形成。该区域的合成类似物同样表现出强大的抗菌性能。牛乳铁蛋白的活性肽在0.3 - 3.0微米浓度范围内对革兰氏阴性和革兰氏阳性细菌的抑制作用强于人乳铁蛋白，这取决于目标菌株。孤立域的影响是致命的，导致菌落形成能力的迅速丧失。我们的研究表明，该结构域是乳铁蛋白的细菌特性的结构区域。