人乳铁蛋白在水溶液中部分折叠，在膜模拟溶剂中更好地稳定。
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Hunter HN, Demcoe AR, Jenssen H, Gutteberg TJ, Vogel HJ
人乳铁蛋白在水溶液中部分折叠，在膜模拟溶剂中更好地稳定。
抗微生物制剂Chemother。2005 Aug;49(8):3387-95。
- PubMed ID
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16048952 (PubMed视图]
- 摘要
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乳铁蛋白是一种高度碱性的生物活性肽，通过各种乳铁蛋白的蛋白水解裂解在胃中释放。在此，我们用常规的二维核磁共振方法确定了人乳铁蛋白(LfcinH)在水溶液和膜模拟溶剂中的溶液结构。与25残基的牛乳铁蛋白(LfcinB)不同，LfcinH肽在膜模拟溶剂中显示从Gln14到Lys29的螺旋含量，但在肽的N端或c端区域不存在β -片特征。LfcinB采用了某种扭曲的反平行β -片。LfcinH肽的螺旋结构特征类似于该区域在完整蛋白质的晶体结构中所采用的构象。在水溶液中确定的LfcinH结构在从Gln14到Lys29的区域显示出一个新生的螺旋螺旋形式。大量的疏水相互作用创造了在膜模拟溶剂中观察到的更明确的整体结构的基础。从这些研究中分离出的49残基LfcinH肽被发现比先前报道的肽制剂略长，并且发现残基Ala11和Val12之间有一个完整的肽键。LfcinH和LfcinB不同的溶液结构代表了这两种肽在物理性质上的新差异，这有助于它们独特的生理活性。