氨基端延伸最长,长度,Arg4 Arg5人类乳铁蛋白结合肝素是至关重要的,细菌脂多糖,人类的溶菌酶和DNA。
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效力过的PH值,基尔特•我范Veen哈,Mericskay M, de Boer哈,Nuijens JH
氨基端延伸最长,长度,Arg4 Arg5人类乳铁蛋白结合肝素是至关重要的,细菌脂多糖,人类的溶菌酶和DNA。
j . 1997年11月15日,328 (Pt 1): 145 - 51。
- PubMed ID
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9359845 (在PubMed]
- 文摘
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人乳铁蛋白(hLF),一种蛋白质参与宿主防御感染和过度的炎症,与肝素,脂质细菌脂多糖的一部分,人类的溶菌酶(hLZ)和DNA。确定哪些地区的分子是非常重要的在这些相互作用,固相进行了配体结合化验与母乳hLF(自然hLF)和氨基端删除hLF变体。Iron-saturated和自然hLF绑定同样肝素,脂质,hLZ和DNA。自然hLF缺少前两个n端氨基酸(Gly1-Arg2)显示,反应活性的一半,三分之二,三分之一和三分之一向肝素,脂质,hLZ和DNA分别与氨基端完整hLF相比。缺乏前三个残留物(Gly1-Arg2-Arg3)绑定到相同的配体减少八分之一,四分之一,分别为二十分之一和十七分之一。没有绑定发生突变缺乏前五残留物(Gly1-Arg2-Arg3-Arg4-Arg5)。一个anti-hLF单克隆抗体(E11),对一个N-lobe抗原决定基包括Arg5 hLF-ligand交互完全阻塞。这些结果表明,连续四个精氨酸残基的氨基端延伸,Arg2-Arg3-Arg4-Arg5,有决定性作用的交互hLF与肝素、脂质,hLZ和DNA。有限的氨基端蛋白质水解的作用hLF抗感染和抗炎作用进行了探讨。