人类乳铁蛋白的结构:2.8分辨率晶体结构分析和细化。
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贝克安德森男朋友,嗯,诺里斯通用电气、大米DW,贝克
人类乳铁蛋白的结构:2.8分辨率晶体结构分析和细化。
J杂志。1989年10月20日,209 (4):711 - 34。
- PubMed ID
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2585506 (在PubMed]
- 文摘
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人乳铁蛋白的结构一直在精制结晶学2.8(1 = 0.1海里)分辨率使用约束最小二乘方法。起始模型来源于3.2地图逐步由多个同形替代溶剂压扁。重建过程中细化了大量使用这些实验阶段,结合阶段计算的局部模型。目前的模型,其中包括681的691氨基酸残基,两个Fe3 +,和两个二氧化碳(2 -),给出了R因子为0.206 17266年观察到的反射10到2.8一项决议,用均方根偏差从标准债券长度为0.03。细化的结果,两个single-residue插入和一个13-residue删除了氨基酸序列,和细节的二级结构和三级互动进行了分析。两个分子的叶,代表氨基和C端半,有非常类似的折叠,用均方根偏差,叠加后,285年从330年的1.32 C原子α;唯一的主要差别在表面循环。每个叶被细分为两种不同的α/β域,一个基于six-stranded混合β褶板,另five-stranded混合β褶板上,与铁网站interdomain间隙。这两个铁网站目前看起来是一样的决议。每个铁原子是协调四个蛋白质配体2酪氨酸,1 Asp, 1,和特定的二氧化碳(2 -),这似乎与铁结合双配位基的模式。 The anion occupies a pocket between the iron and two positively charged groups on the protein, an arginine side-chain and the N terminus of helix 5, and may serve to neutralize this positive charge prior to iron binding. A large internal cavity, beyond the Arg side-chain, may account for the binding of larger anions as substitutes for CO3(2-). Residues on the other side of the iron site, near the interdomain crossover strands could provide secondary anion binding sites, and may explain the greater acid-stability of iron binding by lactoferrin, compared with serum transferrin. Interdomain and interlobe interactions, the roles of charged side-chains, heavy-atom binding sites, and the construction of the metal site in relation to the binding of different metals are also discussed.