转铁蛋白中的金属替代:2.1-A分辨率下人铜-乳铁蛋白的晶体结构。
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史密斯CA，安德森BF，贝克HM，贝克EN
转铁蛋白中的金属替代:2.1-A分辨率下人铜-乳铁蛋白的晶体结构。
生物化学。1992年5月12日;31(18):4527-33。
- PubMed ID
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1581307 (PubMed视图］
- 摘要
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通过对人铜乳铁蛋白Cu2Lf的结晶学分析，研究了铁以外的金属与转铁蛋白结合的结构后果。从Cu2Lf晶体中收集x射线衍射数据，使用衍射仪，分辨率为2.6-A，并在同步加速器源上振荡摄影，分辨率为2.1-A。从删除配体、金属离子、阴离子和溶剂分子的同构异铁结构模型开始，用约束最小二乘法在晶体学上对结构进行了细化。最终模型由5321个蛋白质原子(691个残基)、2个Cu2+离子、2个(bi)碳酸盐离子和308个溶剂分子组成，具有良好的立体化学(键长与标准值的rms偏差为0.018 A)，并在7.5-2.1-A分辨率范围内对43,525个反射给出了0.196的晶体学R值。两个结合位点的铜配位不同。在n端位置，几何形状为方形金字塔，与Asp 60, Tyr 192, His 253有赤道键，与Tyr 92有一个单齿阴离子和一个较长的顶端键。在c端位点，几何结构是扭曲的八面体，与Asp 395、Tyr 435、Tyr 528和His 597和一个不对称双齿阴离子成键。蛋白质结构与不同铁蛋白Fe2Lf相同，这表明在每种情况下，无论Fe3+或Cu2+结合，蛋白质结构域在金属上的闭合都是相同的，并且铜可以像铁一样被运输和传递到细胞。金属配位的差异是通过每个结合位点内金属离子和阴离子的微小运动来实现的，这并不影响蛋白质结构。