豆科凝集素的结构与人类lactotransferrin N2片段,和一个孤立的biantennary糖肽:岩藻糖基的作用。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
伯恩Y, Mazurier J,罗格朗D,胭脂P, Montreuil J,美籍西班牙人G, Cambillau C
豆科凝集素的结构与人类lactotransferrin N2片段,和一个孤立的biantennary糖肽:岩藻糖基的作用。
结构。1994年3月15日,2(3):209 - 19所示。
- PubMed ID
-
8069634 (在PubMed]
- 文摘
-
背景:凝集素调解和信息交互的具体识别寡糖链。豆科凝集素作为介质的共生植物和固氮微生物之间的相互作用,在氮循环的一个重要过程。凝集素Viciae部落有高亲和力的fucosylated biantennary N-acetyllactosamine-type聚糖被发现在大多数N-glycosylproteins。虽然几个凝集素与不完整的低聚糖的结构已经解决了,没有以前的结构包括完整的糖蛋白。结果:我们已经确定晶体结构的Lathyrus ochrus isolectin II包裹着人类lactotransferrin的N2 monoglycosylated片段(18 kDa)和一个孤立的糖肽(2.1 kDa)人类lactotransferrin片段(分别为3.3和2.8一项决议,)。两个结构之间的比较表明,该蛋白糖蛋白的一部分几乎没有影响的稳定构象复杂或糖。在这两种情况下,低聚糖采用相同的扩展的构象。除了必要的甘露糖monosaccharide-binding网站的一部分,fucose-1的核心表面有大量的交互与凝集素。这个低聚糖构象显著不同于以前的决定isolectin I-octasaccharide复杂。比较我们的结构与伴刀豆球蛋白(ConA)表明ConA结合位点不能适应这种海藻糖。 CONCLUSIONS: Our results explain the observation that Viciae lectins have a higher affinity for fucosylated oligosaccharides than for unfucosylated ones, whereas the affinity of ConA for these types of oligosaccharides is similar. This explanation is testable by mutagenesis experiments. Our structure shows a large complementary surface area between the oligosaccharide and the lectin, in contrast with the recently determined structure of a complex between the carbohydrate recognition domain of a C-type mammalian lectin and an oligomannoside, where only the non-reducing terminal mannose residue interacts with the lectin.