2.2 A分辨率精制的人异铁乳铁蛋白的结构。
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Haridas M, Anderson BF, Baker EN
2.2 A分辨率精制的人异铁乳铁蛋白的结构。
生物晶体学报，1999,9(5):629-46。
- PubMed ID
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15299793 (PubMed视图］
- 摘要
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使用同步加速器数据结合较低分辨率(3.2 A)衍射仪数据集，人乳铁蛋白异铁形式的三维结构已在2.2 A分辨率下得到细化。经过约束最小二乘优化和模型重建，最终模型包括5330个蛋白质原子(691个残基)，2Fe(3+)和2CO(3)(2-)离子，469个溶剂分子和98个碳水化合物原子(8个糖残基)。与标准几何结构的均方根偏差为0.015 A键长和0.038 A角(1-3)距离，最终晶体r因子为0.179所有39 113反射在分辨率范围8.0-2.2 A。在分子的两个叶瓣之间可以看到密切的结构相似性，其差异主要在于环和弯。这两个结合位点极其相似，唯一明显的区别是碳酸盐离子与金属的双齿结合略不对称，以及与Tyr配体之一的Fe-O键在n瓣位点相对于c瓣位点略长。在铁位点后面的两个阳离子基团Arg210和Lys546的相互作用中可以看到明显的差异，这可能会影响两个金属位点的稳定性。对畴间和叶间相互作用的分析表明，这些相互作用的数量很少，这与已知的分子在畴和叶运动方面的灵活性是一致的。内部水分子被发现在离散的位置和两个大簇(在两个畴间间隙中)，一个紧密结合的水分子存在于每个叶的铁原子3.8 A处。碳水化合物的定义很弱，并且已在有限的范围内建立模型;2个n瓣糖残基和6个c瓣糖残基。 Only one direct protein-carbohydrate contact can be found.