阴离子通过转铁蛋白绑定:第二电子层的重要性影响晶体结构显示的oxalate-substituted diferric乳铁蛋白。
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贝克嗯,安德森BF,布罗迪,Shongwe女士,史密斯CA,贝克
阴离子通过转铁蛋白绑定:第二电子层的重要性影响晶体结构显示的oxalate-substituted diferric乳铁蛋白。
生物化学。1996年7月16日,35(28):9007 - 13所示。
- PubMed ID
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8703903 (在PubMed]
- 文摘
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转铁蛋白家族的蛋白质结合,亲和力高,两个Fe3 +离子和两个二氧化碳(2)-离子还可以绑定其他金属离子和阴离子。为了找出蛋白质结构和它的两个结合位点适应大阴离子的绑定,我们已经确定的晶体结构oxalate-substituted diferric乳铁蛋白在2.4一项决议。最终模型的晶体r因子为0.196范围8.0 - -2.4中的所有数据。替换草酸碳酸盐不会产生任何重大变化的多肽折叠或域关闭。两个结合位点都不安,然而,和影响是不同的。C-lobe网站中的草酸铁离子必将在对称1中,2-bidentate时尚而在N-lobe阴离子协调明显不对称。是因为在每个站点替换的区别更大的离子会导致精氨酸形成一堵墙的位移的阴离子结合位点;运动是不同的在每种情况下,然而,由于不同的交互与“第二壳”氨基酸残基绑定裂。这些观察结果为网站提供一个解释不等价的替代非阴离子和阳离子。