乳铁蛋白中精氨酸121的突变通过破坏阴离子结合来破坏铁的结合:R121S和R121E突变体的晶体结构。
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Faber HR, Baker CJ, Day CL, Tweedie JW, Baker EN
乳铁蛋白中精氨酸121的突变通过破坏阴离子结合来破坏铁的结合:R121S和R121E突变体的晶体结构。
生物化学，1996 Nov 19;35(46):14473-9。
- PubMed ID
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8931543 (PubMed视图］
- 摘要
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一个保守的精氨酸残基有助于在转铁蛋白中形成协同阴离子结合位点。为了探究该残基在阴离子结合和铁结合中的重要性，我们将人乳铁蛋白n端半分子中的Arg 121突变为Ser和Glu。这两个突变体R121S和R121E已被表达、纯化和结晶。它们的三维结构分别用分辨率为2.3 A和2.5 A的x射线衍射确定。通过分子置换确定结构，并通过约束最小二乘法进行细化，最终R值为0.185和0.204。这两种突变体仍能结合铁，但稳定性下降。晶体结构表明，铁结合的失稳可能是由于阴离子结合位点的破坏造成的;arg121的突变移除了阴离子结合袋的一层壁，并导致协同的碳酸盐离子从其在野生型蛋白中的位置移位0.5 A。在这个过程中，它从形成剩余阴离子结合位点的螺旋n端部分分离。