改变域关闭和铁转铁蛋白绑定:Asp60Ser突变体的晶体结构的伴half-molecule人乳铁蛋白。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Faber人力资源,平淡的T, CL,诺里斯通用电气、Tweedie JW,贝克
改变域关闭和铁转铁蛋白绑定:Asp60Ser突变体的晶体结构的伴half-molecule人乳铁蛋白。
J杂志。1996年2月23日,256 (2):352 - 63。
- PubMed ID
-
8594202 (在PubMed]
- 文摘
-
特定场地的晶体结构突变的人类乳铁蛋白的氨基端half-molecule,低频(N),铁的配位体Asp60 Ser已经变异,已确定在2.05决议为了确定突变的影响对铁绑定和域关闭。D60S突变的黄色单斜晶体,在其铁箍形式,准备,和单胞尺寸= 110.2,b = 57.0 a, c = 55.2,β= 97.6度,空间群C2, 333年与一个分子残留的不对称单元。结构是由分子替换,使用野生型低频(N)作为搜索模型,并通过约束最小二乘方法精制。必威国际app最终的模型,包括2451个蛋白质原子(从残留2到315)Fe3 +和二氧化碳-(3),和107个水分子,给出了r因子0.175中所有数据的分辨率范围20.0 - 2.05。模型符合标准几何,有均方根偏差0.014和1.2度的标准债券长度和角度。D60S突变体的结构在两个重要方面偏离了父低频(N)分子。在突变网站Ser侧链结合铁原子和使任何interdomain接触代替Asp做的;而不是一个水分子填充铁协调网站和参与interdomain氢键。域关闭也发生了变化,D60S突变更封闭的构象。考虑水晶包装表明改变域关闭是一个真正的分子性质但铁协调和interdomain联系人都符合突变削弱了铁绑定。 The implications for iron binding in transferrins generally are discussed.