2.0结构的人力apolactoferrin决议。细化和分析ligand-induced构象变化。
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詹姆逊GB,安德森BF,诺里斯通用电气、托马斯•DH贝克
2.0结构的人力apolactoferrin决议。细化和分析ligand-induced构象变化。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。1998年11月1日,54 (Pt 6 Pt 2): 1319 - 35。
- PubMed ID
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10089508 (在PubMed]
- 文摘
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人类apolactoferrin的三维结构的一种形式,一个叶(N-lobe)开放的构象和其他叶(C-lobe)关闭,一直在改进2.0决议。细化,通过约束最小二乘方法,利用同步辐射x射线衍射数据结合低分辨率衍射仪数据集。最后精制模型(5346个蛋白质原子从残留1 - 691,两个Cl - 363离子和水分子)给晶体R因子为0.201 (Rfree = 0。286)为所有51305的倒影决议范围10.0 - -2.0。N-lobe构象变化,打开绑定崩裂,涉及54度的旋转N2域相对于N1域。这也导致一个小重新定位的两个叶相对于进一步约730 A2表面积被埋葬的N2域接触C-lobe inter-lobe螺旋。这些新的联系人还包括c端螺旋,并提供一个机制,通过这个机制的构象和铁扎地位N-lobe C-lobe可以表示。表面积计算表明细平衡开放和封闭形式的乳铁蛋白,这都有基本相同的solvent-accessible表面。氯离子在两叶的阴离子结合网站绑定,强调这些网站的功能意义。C-lobe关闭配置,可部分归因于弱稳定的水晶填料的相互作用,对乳铁蛋白动力学有重要的影响。它显示了一个稳定的封闭结构,本质上相同的铁箍形式,可以形成铁的缺乏约束力。