曲霉awamori表达的重组人乳铁蛋白的结构。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
太阳XL,贝克嗯,Shewry SC,詹姆逊GB,贝克
曲霉awamori表达的重组人乳铁蛋白的结构。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。1999年2月,55 (Pt 2): 403 - 7。
- PubMed ID
-
10089347 (在PubMed]
- 文摘
-
人类乳铁蛋白(hLf)有巨大的潜力为治疗的代理。过度的hLf曲霉awamori导致的可用性非常大量的蛋白质。在这里,三维结构的重组hLf一直由x射线晶体学2.2的一项决议。最终的模型,包括5339个蛋白质原子(残留1 - 691、294溶剂分子,两Fe3 +和两个CO32 -离子),给出了R因子为0.181(免费R = 0.274)细化后32231的倒影分辨率范围10 - 2.2。重组hLf结构的叠加到本地牛奶hLf结构显示了一个非常高水平的信件;为整个多肽主链原子只能叠加的r.m.s.偏差0.3没有显著差异在侧链构象或铁扎网站。动态属性,以b值分布或iron-release动力学,也同意。这表明,蛋白质的结构不受表达方式的影响,使用的菌种改良过程或糖基化的变化由于真菌系统。