的晶体结构和铁扎属性R210K N-lobe人乳铁蛋白的突变体:对从转铁蛋白释放铁的影响。
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彼得森NA,安德森BF,詹姆逊GB, Tweedie JW,贝克
的晶体结构和铁扎属性R210K N-lobe人乳铁蛋白的突变体:对从转铁蛋白释放铁的影响。
生物化学,2000年6月6日,39(22):6625 - 33所示。
- PubMed ID
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10828980 (在PubMed]
- 文摘
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乳铁蛋白(Lf)和血清转铁蛋白(Tf)的高亲和性结合铁结合能力释放这铁减少博士低频,然而,比Tf保留铁显著降低pH值,使两种蛋白质不同的功能角色。在本文中,我们比较了iron-release概要文件为人类的低频,Tf, N-lobe半分子特遣部队(N)和低频(N)和显示一半的铁保留在低pH值的差异(pH值大约1.3单元)从低频叶片间的相互作用的结果。调查因素内在N-lobes,我们进一步研究了两个基本的残留的特定角色,提出了形成pH-sensitive dilysine引发铁释放的N-lobe特遣部队(政府高级官员,j . C。劳斯,B。Hirose, M。Sacchettini, j . c(1993)生物化学32岁,11963 - 11968]210年变异参数中赖氨酸N-lobe half-molecule低频(N)。R210K突变表达,纯化,结晶,其晶体结构测定和精制2.0 a分辨率最后R因子(R(免费))的19.8% (25.0%)。结构表明,赖氨酸210和赖氨酸301年R210K赖氨酸之间不形成dilysine交互这样人类特遣部队206年和296年赖氨酸。R210K变异保留铁pH值低于Tf (N),符合dilysine交互但释放铁的缺乏pH值大约0.7单位高于低频(N)。我们得出结论,(我)如果保留铁的pH值显著低于Tf同样是由于叶片间交互的交互和在Lfs没有类似于dilysine一对Tfs,即使两个赖氨酸存在相应的序列位置,和(2)一个适当的位置基本残渣(Arg 210人类低频)调节铁释放的抑制质子化作用N-lobe铁配体,特别是253年。