金属铁传递蛋白替代:特定绑定的铈(IV)揭示了cerium-substituted人类乳铁蛋白的晶体结构。
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贝克HM,史密斯贝克CJ, CA,贝克
金属铁传递蛋白替代:特定绑定的铈(IV)揭示了cerium-substituted人类乳铁蛋白的晶体结构。
J Inorg化学杂志。2000;5 (6):692 - 8。
- PubMed ID
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11128996 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白铁转铁蛋白家族中发挥关键作用的体内平衡通过他们极强的约束力的铁、Fe3 +。他们仍然能够绑定一个令人惊讶的是各种各样的其他金属离子。研究金属离子不同的大小,如何收取和协调特征适应,我们已经确定人类乳铁蛋白的晶体结构(低频)包裹着Ce4 +。结构、精制分辨率2.2 (R = 20.2%, Rfree = 25.7%)说明,这两个Ce4 +离子占据本质上相同的位置做Fe3 +,而整体蛋白质结构是不变的;同样的封闭结构形成Ce2Lf Fe2Lf。更大的金属离子是通过蛋白质配体的小变化,通过水分子的存在相邻的结合位点。两个Ce4 +网站也同样占据,表明已知不同pH-dependent释放Ce4 +来自一个特定的质子化作用事件,可能他的配体的结合位点。比较的影响绑定Ce4 +与其他金属离子的结合,我们得出结论,转铁蛋白的能力,以适应非Fe3 +取决于金属离子电荷的相互作用,大小、协调和结合金属离子的几何参数。然而,它是能够接受six-coordinate,大约八面体,网站所提供的蛋白质是最重要的。