domain-opened结构突变的人类乳铁蛋白(R121D)从缺面的N-lobe精制成双成对的晶体形式。
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詹姆逊GB,安德森BF,布雷耶佤邦,CL, Tweedie JW,贝克
domain-opened结构突变的人类乳铁蛋白(R121D)从缺面的N-lobe精制成双成对的晶体形式。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。2002年6月,58 (Pt 6 Pt 2): 955 - 62。2002年5月29日Epub。
- PubMed ID
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12037297 (在PubMed]
- 文摘
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人乳铁蛋白是一种铁扎bilobal结构蛋白质。每个叶包含一个高亲和性结合位点为单个Fe(3 +)离子和一个关联公司(3)(2 -)离子。虽然铁结合紧密,可以在低pH值释放它,伴随构象变化的两个域分开。Arg121Asp (R121D)突变的N-lobe half-molecule人类乳铁蛋白构建为了测试是否Asp121侧链可以代替有限公司(3)(2 -)离子铁扎站点。R121D突变蛋白结晶在apo形式,因为它失去了铁在结晶。水晶也缺面的成双成对的,双分数接近0.5。从最初的molecular-replacement解决方案(布雷耶et al .(1999),《结晶。D55, 129 - 138),一直在改进结构分辨率3.0 R因子的13.9%(19.9%)的R(免费)。尽管中等分辨率,溶剂含量高和non-crystallographic对称性导致了电子密度图的优秀品质。削弱了铁绑定R121D突变体是由阻塞的阴离子结合Asp网站的侧链。 The opening of the two domains in the apoR121D structure (a rotation of 54 degrees ) closely matches that of the N-lobe in full-length lactoferrin, showing that the extent of the conformational change depends on properties inherent to the N-lobe. Differences in the C-terminal portion of the N-lobe (residues 321-332) for apoR121D relative to the closed wild-type iron-bound structure point to the importance of this region in stabilizing the open form.