“Dilysine触发”转铁蛋白对乳铁蛋白的突变:R210G的晶体结构,R210E, R210L人类乳铁蛋白的突变体。
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彼得森NA Arcus六世,安德森BF, Tweedie JW,詹姆逊GB,贝克
“Dilysine触发”转铁蛋白对乳铁蛋白的突变:R210G的晶体结构,R210E, R210L人类乳铁蛋白的突变体。
生物化学。2002年12月3日,41 (48):14167 - 75。
- PubMed ID
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12450380 (在PubMed]
- 文摘
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哺乳动物铁扎蛋白乳铁蛋白(Lf)和转铁蛋白铁(Tf)结合紧密,但可逆。尽管同源结构和本质上相同的铁结合位点,特遣部队开始释放铁在pH值为6.0,而低频保留铁pH值大约3.5。这种差异在铁保留了两个蛋白质不同生物的角色。两个赖氨酸残基,赖氨酸206和赖氨酸296,形成双氢键dilysine人类特遣部队,已被证明铁释放N-lobe强烈影响。相当于301年人类低频参数210和赖氨酸残留物,和我们这里有210突变参数N-lobe half-molecule人类乳铁蛋白,如果(N),调查其在铁释放中的作用。低频(N)突变体R210G、R210E和R210L表达,纯化,结晶,及其晶体结构测定和精制决议(R210G), 1.95 (R210E), 2.2和2.0 (R210L)。整个结构非常相似的野生型低频(N),但与小领域方向的差异。然而,在每一个突变体,赖氨酸301(相当于赖氨酸296 Tf)改变其构象来填补占据的空间参数210 Neta2野生型低频(N),与两个交互酪氨酸配体酪氨酸92年和192年酪氨酸。与其他低频和Tf结构相比,我们得出这样的结论:赖氨酸301(或赖氨酸296 Tf)只占这个网站当残留210特遣部队(206)负的(中性R210G R210L或负R210E)。因此,赖氨酸206特遣部队dilysine对被确定为抑郁pK (a)。 Three specific sites are variably occupied by polar groups in the Lf mutants and other Lf and Tf proteins, and when coupled with iron-release data, these give new insights into the factors that most influence iron retention at low pH.