结构复杂的人类乳铁蛋白N-lobe与肺炎链球菌表面蛋白提供了洞察微生物防御机制。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Senkovich O,库克WJ Mirza年代,hillingshead的实验SK, Protasevich二世成bril德,将D
结构复杂的人类乳铁蛋白N-lobe与肺炎链球菌表面蛋白提供了洞察微生物防御机制。
J杂志。2007年7月20日,370(4):701 - 13所示。2007年5月10日Epub。
- PubMed ID
-
17543335 (在PubMed]
- 文摘
-
人乳铁蛋白,先天免疫系统的一个组件,杀死各种微生物包括革兰氏阳性菌肺炎链球菌。肺炎链球菌表面蛋白(PspA)有效地抑制这种杀菌作用。lactoferrin-binding域的一个复杂的晶体结构的PspA N-lobe人类乳铁蛋白显示的直接和具体的带负电荷的表面之间的相互作用PspA螺旋线和高度阳离子某一部分的乳铁蛋白。绑定PspA块表面的可访问性杀菌肽防止穿透细菌膜。结果定点诱变,体外蛋白质绑定化验和等温滴定量热法测量证实,具体的静电相互作用中观察到晶体结构代表主要PspA之间的关联和乳铁蛋白。的结构提供了一个快照保护机制利用病原体与宿主的第一道防线。PspA代表一个重要毒力因子和有希望的候选疫苗。从复杂的结构对设计产生影响治疗和预防肺炎球菌疾病的治疗策略,仍然是全球一个主要公共卫生问题。