人类甲酰肽受体的功能表达非洲爪蟾蜍卵母细胞需要互补的人为因素。
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墨菲点,麦克德莫特D
人类甲酰肽受体的功能表达非洲爪蟾蜍卵母细胞需要互补的人为因素。
生物化学杂志。1991年7月5日;266 (19):12560 - 7。
- PubMed ID
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1712023 (在PubMed]
- 文摘
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人类吞噬细胞表达的受体细菌N-formyl肽(甲酰肽受体或玻璃钢)调解趋化作用,脱粒,呼吸破裂。尽管cDNA编码人类白细胞甲酰peptide-binding蛋白质最近报道(布雷,F。Tardif, M。Brouchon, L。学生物化学,Vignais p (1990)。Biophys。Commun >, 168年,1103 - 1109),功能耦合信号转导过程没有了。我们描述相应的全长cDNA克隆和证明他们编码calcium-mobilizing人类甲酰肽受体通过展示功能重建的非洲爪蟾蜍卵母细胞。我们进一步证明与其他所有克隆鸟嘌呤nucleotide-binding监管蛋白(蛋白)耦合受体表达在此系统中,显微镜下注射的玻璃钢成绩单不足以带来配体反应到卵母细胞:熔池吞噬细胞RNA编码的互补的人为因素的α亚基heterotrimeric g Gi1, Gi2或者Gi3也是必需的。而1.4千碱基玻璃钢转录表达只在吞噬细胞分化,3.5千碱基的互补因素活动定位RNA分数表达分化和未分化的骨髓细胞和肝脏。推导出人类玻璃钢七疏水性的膜蛋白具有跨越段,三个网站N-linked糖基化,和短18-amino酸预测第三胞质循环。 Surprisingly, the human FPR possesses only 28% amino acid identity with the rabbit FPR reported recently by Thomas and co-workers (Thomas, K. M., Pyun, H. Y., and Navarro, J. (1990) J. Biol. Chem. 265, 20061-20065). Moreover, the rabbit FPR does not require a complementary factor for calcium mobilization in the oocyte. Structural alignment reveals at most 20% amino acid identity of the human FPR with other G-protein coupled receptors, indicating a common ancestral gene. Functional reconstitution of the recombinant FPR will now permit precise delineation of its functional and regulatory domains. Moreover, discovery of a complementary factor for oocyte expression of the human FPR establishes a novel approach to the qualification by ligand screening of cDNA encoding other suspected G-protein coupled receptors.